Հայաստանի ատենախոսությունների բաց մատչելիության պահոց = Open Access Repository of the Armenian Electronic Theses and Dissertations (Armenian ETD-OA) = Репозиторий диссертаций Армении открытого доступа

Aspergillus niger R-3 բորբոսասնկերում L-ամինաթթվային օքսիդազի ակտիվության դրսևորման հնարավորությունները

Դավթյան, Հռիփսիմե Միսակի (2014) Aspergillus niger R-3 բորբոսասնկերում L-ամինաթթվային օքսիդազի ակտիվության դրսևորման հնարավորությունները. PhD thesis, ԵՊՀ.

[img]
Preview
PDF (Abstract)
Available under License Creative Commons Attribution.

Download (559Kb) | Preview

    Abstract

    Общеизвестно, что клетки всех организмов вырабатывают аммиак в качестве конечного продукта азотистого катаболизма, главным образом аминокислот. Существует ряд механизмов дезаминирования аминокислот, главным среди которых является окислительное дезаминирование. Открыты почти все ферменты, дезаминирующие аминокислоты, что является большим достижением в современной науке, тем не менее многие вопросы, связанные с механизмами дезаминирования аминокислот, остаются открытыми. Наиболее важными являются следующие ферменты: 1. Oксидаза L-аминокислот, которая обладает широкой субстратной специфичностью и является ФМН и ФАД зависимой Krebs 1932. Глютаматдегидрогеназа, обнаруженная у всех организмов и клеток, является НАД и НАДФ зависимой Krebs 1935. Аланиндегидрогеназа, которая катализирует дезаминирование аланина окислительным механизмом, коферментом является НАД, обнаружена в печени, почках и сердечной мышце [Березовская 1958; 1960; 1962; Пятницкая 1960; 1960а; Давтян 1962; 1962а]. Հանգուցային բառեր՝ ինդուկցիա, L-ամինաթթվային օքսիդազ, ջրածնի պերօքսիդ, օրնիտինային ցիկլ Բոլոր կենդանի օրգանիզմների համար խիստ բնորոշ է ամոնիակի գոյացումը և նրա արտազատումը որպես ազոտային փոխանակության արգասիք: Թեև վաղուց հայտնի է ամոնիակագոյացման փաստը և հայտնի են բոլոր այն ֆերմենտները, որոնք դեզամինացնում են ամինաթթուներին, բայց կան դեռևս չպարզաբանված հարցեր, մասնավորապես ամոնիակի գոյացման մեխանիզմի վերաբերյալ: Մասնավորապես հայտնի է, որ հյուսվածքների հոմոգենատներում թեև հայտնաբերվում են դեզամինացնող ֆերմենտները, բայց ամինաթթուների դեզամինացում տեղի չի ունենում: Բրաունշտեյնը այս երևույթի պատճառը համարում է հոմոգենիզացման ընթացքում տեղի ունեցող ֆերմենտների և կոֆերմենտների խիստ նոսրացումը, իսկ Դավթյանը նշված երևույթի բուն պատճառը համարում է հոմոգենատներում ամոնիակի կուտակումը, որը լինելով ցիտոպլազմատիկ թույն ճնշում է ամոնիակագոյացումը: Դավթյանը և աշխատակիցները ցույց տվեցին, որ եթե փորձի ընթացքում ստեղծում են պայմաններ ամոնիակը կապելու համար՝ մասնավորապես այն օրնիտինային ցիկլի մեջ ընդգրկելու ճանապարհով, հնարավոր է դառնում ամինաթթուների դեզամինացումը նաև հոմոգենատներում: Ներկայումս L-ամինաթթվային օքսիդազի ակտիվացումը կարևոր է նոր դեղամիջոցների, նոր սպիտակուցների, կոֆերմենտների ստացման համար [Okubo et al., 2012; Naumann et al., 2011; Fujisawa al., 2009; Tonismagi et al., 2006; Nishizawa et al., 2005: Մեր լաբորատորիայի նախորդ աշխատանքերում ցույց էր տրվել, որ L-ամինաթթվային օքսիդազան Aspergillus niger R-3 բորբոսասնկերում զգալի ակտիվանում է, երբ սննդամիջավայրին ավելացվում է ջրածնի պերօքսիդ: Մեր հետազոտությունները ցույց տվեցին, որ L-ամինաթթվային օքսիդազի ակտիվացումը զգալի բարձրանում է, երբ ջրածնի պերօքսիդը ավելացվում է ինկուբացիոն անոթներում: Ուշադրության արժանի է այն փաստը, որ L-ամինաթթվային օքսիդազի ակտիվությունը կախված է սուբստրատից և ինկուբացման տևողությունից, այնպես, որ ամեն մի L-ամինաթթվային օքսիդազ ունի իրեն յուրահատուկ սուբստրատների (ամինաթթուների) կազմ: Key words: induction, L-amino acid oxidase, hydrogen peroxide, urea cycle For all living organisms it is highly characteristic the formation of ammonia basically from amino acids. Although the ammonia formation and the enzymes which deaminate all amino acids are known there are still unclarified questions especially regarding the mechanism of ammonia formation. Particularly, it is known that amino acid deamination does not take place in tissue homogenate, even in the presence of deaminating enzymes. Braunshtein believes that the cause of this phenomenon is a strict dilution of enzymes and coenzymes during homogenization process, but according to Davtyan the main cause is the accumulation of ammonia, which as a cytoplasmic toxin, inhibits the ammonia formation in homogenates. Davtyan and collegues have shown that amino acid deamination becomes also possible in homogenates of rat’s liver when during experiments ammonia binding by involvement into the urea cycle is activated. The activation of L-aminoacid oxidase is important for the production of new medications, new proteins and coenzymes [Okubo et al., 2012; Naumann et al., 2011; Fujisawa et al., 2009; Tonismagi et al., 2006; Nishizawa et al., 2005. Previously, it has been shown in our laboratory that L-amino acid oxidase is considerably activated by adding of hydrogen peroxide to nutrient medium. Our study has shown that the activity of L-amino acid oxidase is increased also when hydrogen peroxide is added to the incubated samples. It is notable, that the activity of L-amino acid oxidase depends on the substrate and the duration of incubation, thus every L-amino acid oxidase has its own unique substrate (amino acid) composition.

    Item Type: Thesis (PhD)
    Additional Information: Aspergillus niger R-3 բորբոսասնկերում L-ամինաթթվային օքսիդազի ակտիվության դրսեվորման հնարավորությունները: Possibilities of L-aminoacid oxidase activity expression in Aspergillus niger R-3 molds.
    Uncontrolled Keywords: Դավթյան Ռիփսիմե Միսակի, Davtyan Hripsime
    Subjects: Chemistry
    Divisions: UNSPECIFIED
    Depositing User: NLA Circ. Dpt.
    Date Deposited: 22 Feb 2017 15:36
    Last Modified: 22 Feb 2017 18:51
    URI: http://etd.asj-oa.am/id/eprint/4202

    Actions (login required)

    View Item