Հայաստանի ատենախոսությունների բաց մատչելիության պահոց = Open Access Repository of the Armenian Electronic Theses and Dissertations (Armenian ETD-OA) = Репозиторий диссертаций Армении открытого доступа

Aspergillus niger R-3 բորբոսասնկերի L-ամինաթթվային օքսիդազի առանձնահատկությունները

Գրիգորյան, Արեն Ռաֆաելի (2013) Aspergillus niger R-3 բորբոսասնկերի L-ամինաթթվային օքսիդազի առանձնահատկությունները. PhD thesis, ԵՊՀ.

[img]
Preview
PDF (Abstract)
Available under License Creative Commons Attribution.

Download (573Kb) | Preview

    Abstract

    Ամինաթթուների օքսիդատիվ դեզամինացումը հայտնաբերվել է 1932թ. Կրեբսի կողմից առնետներիերիկամների կտրվածքներում [Кребс 1932]: Հայտնի է, որ ֆերմենտը ֆլավին կախյալ է, օպտիմում pH =10 և դեզամինացնում է մեծ թվով L-ամինաթթուներ: Հետագայում ֆերմենտի ակտիվությունը հայտնաբերվել է կենսաբանական բազմաթիվ օբյեկտներում (բակտերիաներ, խմորասնկեր, բորբոսասնկեր) և տարբեր տեսակներին պատկանող կենդանական բջիջներում [Майстер 1961, Давтян, Багдасарян 1985, и др.]: Վերջին տարիներին հետազոտողների հետաքրքրությունը ֆերմենտի հանդեպ խիստ բարձրացել է կապված նրա կենսաբանական տարբեր ֆունկցիաներում ունեցած մասնակցության վերաբերյալ հայտնաբերված նոր փաստերի հետ: Մասնավորապես ցույց է տրված, որ Lechevalieria aerocolonigenes բակտերիալ բջիջներում այն մասնակցում է հակաուռուցքային ակտիվությամբ օժտված անտիբիոտիկ ռեբեկամիցինի կենսասինթեզում [Nishizawa et. al., 2005], օձի թույնից անջատված ֆերմենտը ունի հակաբակտերիալ, հակաուռուցքային, հակառետրովիրուսային, հակամակարդիչ, ապոպտոզը խթանող ազդեցություններ [Liu et. al 2002; Zhang et. al., 2003; 2004; Stabeli et. al., 2004; Kitani et. al., 2006]. Առանձնապես մեծ հետաքրքրություն են ներկայացնում ապոպտոզի մեխանիզմներում օձի թույնի մեջ պարունակվող L-ամինաթթվային օքսիդազի մասին եղած տվյալները [Suhr Kim, 1999]: Ապացուցված է նաև, որ D-ամինաթթվային օքսիդազի նման L-ամինաթթվային օքսիդազը հիմնականում տեղակայված է բջիջների պերօքսիսոմներում [Давтян и др. 1998, Оганесян 2001]: Ներկայումս ապացուցված է, որ անհատական զարգացման տարբեր փուլերում, ինչպես նաև սննդամիջավայրի բաղադրիչների որակական և քանակական փոփոխությունների ժամանակ առաջանում են պերօքսիսոմների տարբեր պոպուլյացիաներ իրենց յուրահատուկ ֆերմենտային հավաքածուներով [Белицер 1977, Давтян и др. 1998, Оганесян и др. 1998]. Ключевые слова: Оксидаза L-аминокислот, ФАД зависимые ферменты, пероксисомы, перекись водорода Оксидаза L-аминокислот была открыта давно, но все еще остается много вопросов о механизмах ее функционирования. Было показано, что она представлена в почках и печени крыс, у плесневых грибов. В дальнейшем она была открыта в ядах многих видов змей. Оксидазы L-аминокислот дезаминируют более 12 аминокислот, являются ФАД или ФМН зависимыми ферментами с pH оптимумом 10 и низким числом оборотов. Многими исследователями было заключено, что фермент не может играть существенную роль в процессах аммиакобразования. В нашей лаборатории были разработаны методы индукции оксидазы L-аминокислот в определенных пероксисо- мальных фракциях дрожжей рода Candidia путем выращивания их на экстрактах дрожжей или в присутствии небольших концентраций сульфата аммония. Интерес к ферменту резко возрос после открытия фактов участия фермента в ряде существенных процессов клеток. В частности, оксидаза L-аминокислот бактерий Lechevalieria aerocolonigenes дезаминирует триптофан с образованием a-кето-β-индолил пропионовой кислоты, затем7-хлор триптофана, которая и включается в биосинтез ребекамицина (антибиотик). Key words: L-amino asid oxidase, FAD dependent enzymes, peroxisom, hydrogen peroxide L-aminoacid oxidase was discovered long ago, but there are still number of questions about the mechanism of its functioning. It has been shown that it can be found in the kidneys and liver of rats, also in molds. It was also discovered in the poison of many types of snakes. They deaminate more than 12 amino acids; they are FAD and FMN dependent enzymes with pH optimum 10 and low enzymatic turn. Many researchers have claimed that enzyme cannot play any significant role in ammonia forming processes.

    Item Type: Thesis (PhD)
    Additional Information: Особенности L-аминокислотной оксидазы у плесневых грибов Aspergillus niger R-3. Characteristics of L-amino asid oxidase in Aspergillus niger R-3 molds.
    Uncontrolled Keywords: Григорян Арен Рафаелович, Grigoryan Aren
    Subjects: Chemistry
    Divisions: UNSPECIFIED
    Depositing User: NLA Circ. Dpt.
    Date Deposited: 01 Mar 2017 17:41
    Last Modified: 02 Mar 2017 14:58
    URI: http://etd.asj-oa.am/id/eprint/4215

    Actions (login required)

    View Item